Las Proteínas: Estructura, Funciones y Clasificación

PROTEÍNAS

Macromoléculas compuestas por cadenas de aminoácidos (aa) y sus bioelementos (C, H, O y N).

AMINOÁCIDOS

Unión de un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y un radical (cadena lateral) unidos a un carbono alfa.

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

1. ESTRUCTURAL: Forman parte de la membrana celular, tejido conjuntivo, cabello, uñas, etc.
2. CATALÍTICA: Actúan como enzimas que catalizan reacciones químicas.
3. REGULADORA/HORMONAL: Similares a las enzimas, pero su acción no es local, sino que actúan a nivel de todo el organismo.
4. RESERVA: Almacenan aminoácidos.
5. DEFENSIVA: Son los anticuerpos y actúan defendiendo al organismo.
6. CONTRÁCTIL: Intervienen en la contracción muscular (actina y miosina).
7. TRANSPORTE: Transportan moléculas (hemoglobina).
8. HOMEOSTÁTICA: Mantienen estable el pH y la concentración osmótica.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

• ESENCIALES: El organismo no sintetiza la cantidad necesaria y debemos obtenerlos a través de la dieta.
• NO ESENCIALES: Los que producimos en la cantidad necesaria.

CARACTERÍSTICAS/PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1. ISOMERÍA ESPACIAL: El carbono α es asimétrico (excepto en la glicina).
   • GRUPO AMINO A LA DERECHA: Dextro-aa (D-aminoácido)
   • GRUPO AMINO A LA IZQUIERDA: Levo-aa (L-aminoácido)
2. ISOMERÍA ÓPTICA: Desvían el plano de la luz polarizada.
   • DERECHA: Dextrógiros (+)
   • IZQUIERDA: Levógiros (-)
3. ANFÓTEROS: El grupo carboxilo le da carácter ácido y el grupo amino, alcalino. En una disolución con pH neutro pueden comportarse como ácidos o bases.

CLASIFICACIÓN QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

• POLARES: Neutros e hidrofílicos.
• NO POLARES: Carga - e hidrofóbicos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

1. PRIMARIA: Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
2. SECUNDARIA: Plegamiento de la cadena polipeptídica formando estructuras hélices α y láminas β, estabilizadas por puentes de hidrógeno.
3. TERCIARIA: Ocurre cuando hay atracción entre las estructuras hélice α y lámina β. Pueden tomar forma fibrosa o globular.
4. CUATERNARIA: Ensamblaje de varias cadenas polipeptídicas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición química y solubilidad se pueden clasificar por:

1. CONFORMACIÓN: (según su forma)
   • FIBROSAS
   • GLOBULARES
2. COMPOSICIÓN:
   • HOLOPROTEÍNAS: Proteínas formadas únicamente por aminoácidos.
   • HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteica y un grupo NO proteico denominado GRUPO PROSTÉTICO (estructura cuaternaria).

MODIFICACIONES DE LAS PROTEÍNAS

• DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de la estructura espacial en un ambiente desfavorable, que puede ser temperatura, cambios de pH, tiempos, etc.
• PROTEÓLISIS: Proceso donde la proteína ingresa al estómago y es atacada por el HCl, se activan ciertas enzimas y se rompe la proteína.
• SOLUBILIDAD: Solubles con forma globulosa, INSOLUBLES en forma fibrosa.
• ESPECIFICIDAD: Sectores estables y sectores variables.
• HIDRÓLISIS: Cambios físicos y químicos.

CALIDAD PROTEICA

Se determina por:

• Contenido de aminoácidos esenciales.
• Contenido de L-Leucina.
• Biodisponibilidad.

FACTORES INTRÍNSECOS:

• Fuente de energía.
• Estructura.
• Proceso.
• Almacenamiento.
• Propiedades antinutricionales.

FACTORES EXTRÍNSECOS:

• Estado de salud del individuo.
• Costo económico.
• Higiene/sanidad.

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

• CAPACIDAD GELIFICANTE: Formación de una estructura proteína-agua, que permite retener al agua en el tiempo.
• CAPACIDAD ESPUMANTE: Formación de espuma gracias a la interacción proteína-aire, provocada por una acción mecánica.
• CAPACIDAD EMULSIFICANTE: Capacidad de una proteína para permitir que el agua se junte con aceite y no se separen.
• CAPACIDAD RETENEDORA DE AGUA: Ayuda a que el alimento no pierda su forma a pesar de calentarlo.
• OTRAS PROPIEDADES: Coagulación, elasticidad, dureza, adhesividad.