Proteínas: Composición, Estructura y Propiedades

Después del agua, las proteínas son las biomoléculas más abundantes en los organismos vivos (las orgánicas más abundantes). Están compuestas de C, O, H y N, y constituyen el 50% del peso celular seco. Cumplen variadas funciones biológicas y no se suelen emplear para producir energía, salvo ante la falta total de moléculas energéticas.

Una de sus características principales es la especificidad: cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. Incluso dentro de los pertenecientes a una misma especie hay distintas proteínas.

Las proteínas son polímeros llamados polipéptidos, constituidos por la unión de monómeros llamados aminoácidos. Son sustancias anfóteras: pueden comportarse como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio en que se encuentren.

• Al poseer un grupo carboxilo, pueden desprender H+ (carácter ácido).
• Al poseer un grupo amino, pueden aceptar H+ (carácter básico).

En el pH de los medios biológicos, ambos grupos suelen estar ionizados, apareciendo los aminoácidos como iones dobles o zwitteriones.

• En pH ácido: los H+ del medio son captados por el COO-, quedando solo cargado el grupo amino.
• En pH básico: el NH₃+ cederá H+ al medio, y el aminoácido quedará con carga negativa.

Las cadenas laterales de los aminoácidos también pueden tener grupos ionizables, lo que influye en la carga eléctrica del aminoácido. El valor del pH para el que un aminoácido tiene carga eléctrica 0 se llama punto isoeléctrico. Cada aminoácido posee un punto isoeléctrico distinto al tener cadenas laterales diferentes.

Esta propiedad se puede usar para separar los aminoácidos mediante una técnica llamada electroforesis. Al someter los aminoácidos a un campo eléctrico, los de carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo (+), los de carga neta positiva hacia el cátodo (-) y los que se encuentran en su punto isoeléctrico no se moverán.

Los aminoácidos son solubles en agua gracias a la posesión de grupos polares (amino y carboxilo), que les permiten formar puentes de hidrógeno. Son compuestos sólidos con elevado punto de fusión y ebullición.

Enlace Peptídico

El enlace peptídico se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua. Al unirse dos aminoácidos se forma un dipéptido. Es un enlace tipo amida (-CONH) que puede ser hidrolizado, separándose los aminoácidos implicados.

Tiene un carácter parcial de doble enlace, lo que impide que se realicen torsiones alrededor del mismo, y esto hace que los átomos de C, O y N se sitúen en el mismo plano. El dipéptido puede seguir creciendo, ya que tiene un grupo carboxilo y un grupo amino libres. La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido.

Estructuras de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Siempre habrá un aminoácido con el extremo amino libre y otro con el extremo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, que se sitúa a la izquierda.

Estructura Secundaria

Determinada por el plegamiento regular repetitivo de la secuencia de aminoácidos, que se dispone en el espacio adoptando la conformación más estable energéticamente. Este plegamiento es la estructura secundaria. Hay dos tipos: alfa hélice y lámina plegada o lámina beta (no son excluyentes, coexisten, aunque una pueda predominar sobre otra).

Estructura Terciaria

Es la disposición espacial tridimensional estable de las proteínas. De ella depende la función de la proteína, por lo que su alteración puede provocar la pérdida de actividad biológica. Se origina por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica, por medio de enlaces entre las cadenas laterales de aminoácidos distantes entre sí. Estos enlaces pueden ser:

• Puentes disulfuro: enlaces covalentes (fuertes) entre grupos –SH de dos cisteínas.
• Fuerzas electrostáticas: entre cargas positivas y negativas de las cadenas laterales.
• Enlaces de hidrógeno: entre grupos polares.
• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: débiles, entre grupos apolares.

Estructura Cuaternaria

Solo se presenta cuando la proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas (proteínas oligoméricas), denominadas subunidades proteicas, que pueden ser iguales o distintas, y diferir en cuanto a estructura primaria, secundaria y terciaria. Es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí, por los mismos tipos de enlaces que forman la estructura terciaria, pero esta vez entre cadenas laterales de aminoácidos de las distintas subunidades. Ejemplos: hemoglobina, proteínas musculares, inmunoglobulinas.