Propiedades y Estructura de Proteínas y Glúcidos: Características y Desnaturalización

Propiedades Físicas de los Glúcidos

La presencia de múltiples grupos OH en los glúcidos les confiere la capacidad de formar puentes de hidrógeno, lo que explica su alta solubilidad en agua. Sin embargo, los glúcidos de alto peso molecular, como los polisacáridos, no son solubles en agua a temperatura ambiente, requiriendo calor para su disolución. Además, son insolubles en disolventes orgánicos y se presentan en forma de cristales.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia específica de aminoácidos que la componen. Esta secuencia determina la función de la proteína y su forma tridimensional final. La unión entre aminoácidos se realiza mediante enlaces covalentes, específicamente enlaces peptídicos.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria describe la disposición espacial de la secuencia de aminoácidos. A medida que los aminoácidos se unen durante la síntesis proteica, adoptan una conformación espacial estable debido a la capacidad de rotación de sus enlaces. Esta estructura se estabiliza mediante la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo -C=O de un aminoácido y el grupo -NH- de otro. Puede presentarse en forma de hélice o de láminas.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se refiere al plegamiento tridimensional de la estructura secundaria de un polipéptido, dando lugar a una conformación globular. Esta conformación facilita la solubilidad en agua y permite que la proteína desempeñe funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, entre otras. La estabilidad de la estructura terciaria se mantiene gracias a diversos tipos de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, incluyendo:

• Puentes disulfuro entre aminoácidos que contienen azufre.
• Puentes de hidrógeno.
• Puentes eléctricos.
• Interacciones hidrofóbicas.

Las fuerzas de Van der Waals también contribuyen a la estabilización de la estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria describe la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria mediante enlaces débiles (no covalentes) para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas se denomina protómero. El número de protómeros puede variar, por ejemplo:

• Dos en la hexoquinasa.
• Cuatro en la hemoglobina.
• Sesenta en la cápside del virus de la poliomielitis.

Las uniones que mantienen unidas las cadenas son principalmente fuerzas de Van der Waals entre los grupos R de aminoácidos de diferentes cadenas.

Desnaturalización Proteica

La desnaturalización proteica es la pérdida de la configuración espacial característica de una proteína en su estado nativo, es decir, la conformación determinada por las condiciones celulares. Al desnaturalizarse, la proteína adopta una configuración aleatoria, lo que conlleva la pérdida de su función biológica. Este proceso implica la alteración de los enlaces que estabilizan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los factores que pueden provocar la desnaturalización incluyen:

• Agentes físicos: variaciones de presión y temperatura, radiaciones electromagnéticas.
• Agentes químicos: variaciones de pH, cambios en la concentración salina, sustancias químicas como la urea.

La desnaturalización puede ser reversible si, al eliminar el factor desnaturalizante, la proteína recupera su conformación nativa y su función biológica. En caso contrario, la desnaturalización es irreversible.