Glucólisis: Proceso, Fases y Relevancia Metabólica

La glucólisis es un proceso metabólico esencial en el que una molécula de glucosa, un azúcar de seis carbonos, se descompone en dos moléculas de piruvato, cada una con tres carbonos. Este proceso ocurre en el citoplasma de las células de todos los organismos vivos, desde bacterias hasta humanos.

Finalidad de la Glucólisis

La glucólisis tiene como principal finalidad la producción de energía para la célula. Durante este proceso se generan:

• 2 moléculas de ATP (adenosina trifosfato): Estas moléculas son la principal fuente de energía utilizable por la célula.
• 2 moléculas de NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reducido): Estos son transportadores de electrones que pueden ser utilizados más adelante en la respiración celular para producir más ATP.
• 2 moléculas de piruvato: El piruvato puede ser utilizado en la mitocondria para seguir produciendo energía en presencia de oxígeno a través del ciclo de Krebs y la cadena de transporte de electrones, o puede ser convertido en lactato en condiciones anaeróbicas (sin oxígeno).

Resumen del Proceso

Localización: Citoplasma de la célula.

Reactivo Inicial: Glucosa (una molécula de seis carbonos).

Productos Finales: 2 moléculas de piruvato, 2 ATP netos y 2 NADH.

Fase de Inversión de Energía

1. Glucosa a Glucosa-6-fosfato:

- Enzima: Hexocinasa

- ATP → ADP

2. Glucosa-6-fosfato a Fructosa-6-fosfato:

- Enzima: Fosfoglucosa Isomerasa

3. Fructosa-6-fosfato a Fructosa-1,6-bisfosfato:

- Enzima: Fosfofructocinasa

- ATP → ADP

4. Fructosa-1,6-bisfosfato a Dihidroxiacetona fosfato y Gliceraldehído-3-fosfato:

- Enzima: Aldolasa

5. Dihidroxiacetona fosfato a Gliceraldehído-3-fosfato:

- Enzima: Triosa fosfato Isomerasa

Fase de Ganancia de Energía:

6. Gliceraldehído-3-fosfato a 1,3-bisfosfoglicerato

- Enzima: Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa

NAD+ → NADH + H+

7. 1,3-bisfosfoglicerato a 3-fosfoglicerato

- Enzima: Fosfoglicerato quinasa

- ADP → ATP

8. 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato.

Enzima: Fosfoglicerato mutasa

9. 2-fosfoglicerato a Fosfoenolpiruvato (PEP)

Enzima: Enolasa

Se libera H₂O

10. PEP a Piruvato

Enzima: Piruvato quinasa

- ADP → ATP

Sitio Activo: Zona compuesta por aminoácidos donde el sustrato se adhiere a la enzima.

Sitios Alostéricos: Sitios diferentes al sitio activo donde se unen las moléculas reguladoras (no necesariamente coenzimas) que pueden influir en la actividad enzimática.

Coenzimas: Moléculas orgánicas no proteicas que ayudan a las enzimas a realizar sus funciones y pueden estar cargadas de protones. Ejemplos: NAD⁺ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) y FAD (Flavina Adenina Dinucleótido).

Cofactores: Elementos inorgánicos necesarios para la actividad enzimática. Ejemplos: iones de magnesio, zinc y hierro.

Inhibidores: Moléculas que pueden unirse al sitio activo o a otros sitios de la enzima y reducir su actividad. Ejemplo: el peróxido de hidrógeno en grandes cantidades puede afectar a la catalasa.