Funciones y clasificación de las proteínas: importancia y metabolismo

Las proteínas son macromoléculas que se caracterizan por su contenido en N (16%) y están formadas por diferentes aminoácidos que se unen entre sí por enlaces peptídicos. Constituyen los componentes estructurales de las células, la mayoría en el tejido muscular y las vísceras. Sus principales funciones son plásticas, reguladoras y estructurales: son esenciales para la formación de tejidos y la renovación de éstos, actúan como enzimas, hormonas, son imprescindibles para la formación de inmunoglobulinas y son el vehículo transportador de numerosas sustancias en los fluidos corporales. Clasificación de aminoácidos

• Aminoácidos esenciales: Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Lisina, Treonina, Metionina, Triptófano, Valina e Histidina en la infancia.
• Aminoácidos no esenciales: Alanina, Arginina, Asparragina, Á. Aspártico, Cisteina, Glutamina, Á.Glutámico, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina.
• Aminoácidos limitantes: El más deficiente de los aminoácidos esenciales de una proteína. Determina la eficiencia de utilización de la proteína presente en un alimento o una combinación de alimentos. Este limita la utilización de otros aminoácidos para formar proteína. La calidad de la proteína depende en gran parte de la composición de sus aminoácidos y su digestibilidad. Si una proteína es deficiente en uno o más aminoácidos esenciales, su calidad es más baja, el grado de utilización de una proteína viene determinado por: -Presencia de todos los aminoácidos esenciales en cantidad adecuada y falta de algún aminoácido esencial.

Alto valor biológico: Cuando la proteína ingerida contiene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones necesarias para el hombre. Funciones de las proteínas plasmáticas:

• Mantienen el equilibrio ácido-base funcionando como un sistema tampón (se comportan como una base en medio ácido y como un ácido en medio básico).
• Realizan el transporte de medicamentos y de diversas sustancias.
• Realizan la función de defensa del organismo mediante el sistema inmune (inmunoglobulinas).
• Anfóteras: Debido a su comportamiento químico respecto al pH, a este tipo de moléculas se les denomina anfóteras, por son capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio en que se encuentren.

Tipos de proteínas plasmáticas:

• Albúmina: Su función principal es mantener la presión oncótica del plasma. Es la que evita la salida de agua de los vasos sanguíneos.
• Globulinas: Varios tipos (α1 y α2), β y γ. Desempeñan funciones enzimáticas principalmente las α y las β. Las γ intervienen en la función de inmunidad y se denominan inmunoglobulinas también conocidas como anticuerpos: son las IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.
• Fibrinógeno: Su función principal es la de intervenir en el proceso de coagulación de la sangre. Cuando se activa se polimeriza en largos filamentos de fibrina formando una red de fibras que componen la matriz del coágulo.

La totalidad de la albúmina y fibrinógeno se sintetizan en el hígado al igual que las α y las β de las globulinas, el 20% restante se sintetizan en el tejido linfoide. Estas proteínas también son las encargadas de mantener la reserva dinámica de proteínas corporales. Si los tejidos demandan proteínas, las presentes en el plasma pueden restituirlas rápidamente. Los macrófagos de los tejidos captan las proteínas plasmáticas de la sangre y las rompen en sus aminoácidos componentes y los devuelven a la sangre para que sean utilizados por los tejidos. Existe un estado de equilibrio reversible entre las proteínas plasmáticas, aminoácidos circulantes en sangre y proteínas tisulares, de manera que la relación entre las proteínas plasmáticas y las proteínas tisulares permanece constante gracias a este equilibrio.

Metabolismo de las proteínas

El 90-95% de las proteínas ingeridas son atacadas por las enzimas, degradándolas a aminoácidos y una vez absorbidos pueden sufrir múltiples destinos metabólicos (procesos anabólicos y catabólicos). No toda la proteína consumida es incorporada al organismo (de la diferencia entre la cantidad ingerida y la incorporada surge el coeficiente de digestibilidad). Si hay un exceso de aminoácidos en ese pool, el organismo utiliza los necesarios y el resto se desamina, de forma que el grupo amino sigue el ciclo de la urea y se excreta por la orina y el esqueleto hidrocarbonado del aminoácido entra en el ciclo de Krebs donde puede utilizarse para obtener energía, para sintetizar glucosa mediante gluconeogénesis o para la síntesis de ácidos grasos. Anabolismo proteico El organismo necesita aminoácidos procedentes de la dieta para cumplir 3 funciones: 1. Restituir proteínas dañadas. 2. Reponer las proteínas corporales que se degradan diariamente. 3. Contribuir al crecimiento corporal en la infancia y adolescencia. Catabolismo proteico El organismo usa aminoácidos y proteínas en las siguientes situaciones: - Degradación fisiológica de proteínas corporales: todos los días partes de las proteínas corporales se degradan y los aminoácidos que las constituyen pueden reutilizarse. - Degradación de aminoácidos que no se aprovechan por el organismo: los aminoácidos alimentarios que están en exceso se catabolizan.

Los aminoácidos al degradarse dan lugar a un grupo amino y otro cetoácido. El amino se combina con el agua y se convierte en amoníaco y finalmente en urea en el ciclo de la urea. El grupo cetoácido puede seguir varios caminos: se oxida para liberar energía o se utiliza para sintetizar glucosa (se convierten en otros aminoácidos o son convertidos en grasa). El CO2 obtenido por descarboxilación de los aminoácidos junto con el amoníaco que se obtiene por las reacciones de desaminación son muy tóxicos para el organismo, se deben transformar en productos menos tóxicos que deben eliminarse del organismo. El hígado es el encargado de transformar el CO2 y NH3 en urea, la cual entra en la composición de la orina. La urea formada en el hígado pasa a la sangre y de ahí a los riñones donde se expulsan al exterior por la orina. Balance nitrogenado: Relación entre el N proteico que ingerimos y el que perdemos. Debemos ingerir al menos la misma cantidad de N que el que perdemos. Durante el crecimiento o la gestación, el balance debe ser siempre positivo. Cuando la ingesta dietética compensa las pérdidas, se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.

Fisiopatología del metabolismo de las proteínas

Disproteinemias: Alteraciones de la distribución proteica de las diferentes fracciones de las proteínas plasmáticas.-Hipoalbuminemia o disminución de la albúmina: Provoca una disminución en la presión oncótica del plasma, provocando extravasación del plasma y edema. Desnutrición, malnutrición proteico-calórica: Enfermedad causada por una dieta inapropiada, hipocalórica e hipoproteica. Principalmente en individuos de bajos recursos y en niños de países y regiones subdesarrollados. La diferencia con la malnutrición es que en la desnutrición existe una deficiencia en la ingesta de kcal y proteínas, mientras que en la malnutrición existe una deficiencia, exceso o desbalance en la ingesta de uno o varios nutrientes que necesita el cuerpo. Aminoacidopatías: Errores innatos del metabolismo intermediario de los aminoácidos. – Fenilcetonuria: Defecto metabólico en el que los pacientes carecen de cantidades suficientes de la enzima hepática fenilalanina hidroxilasa, que cataliza la transformación de fenilalanina en tirosina. Como consecuencia, se acumulan grandes concentraciones de fenilalanina, fenilpiruvato y fenil-lactato en el plasma y la orina. A través de la síntesis de fenilalanina se obtiene tirosina, que se transforma en L-DOPA, que es un potente neurotransmisor imprescindible para el correcto desarrollo neurológico.