Funcionamiento y Tipos de Biocatalizadores: Enzimas

Biocatalizadores: Acelerando Reacciones Químicas

Los biocatalizadores son sustancias que incrementan la velocidad de las reacciones químicas o las hacen posibles. Actúan en pequeñas cantidades sobre grandes cantidades de sustrato, son inalterables en las reacciones y poseen doble especificidad: cada enzima tiene una función concreta.

Tipos de biocatalizadores: vitaminas, enzimas y hormonas.

Acción de las Enzimas

E + S -- E-S -- E + P

Para que esta reacción ocurra, la enzima y el sustrato deben unirse momentáneamente. La enzima, una proteína con estructura al menos terciaria, posee una zona llamada centro activo:

• Aquí se une el sustrato a la enzima.
• Se concentra toda la acción de la enzima.

Aminoácidos del centro activo atraen eléctricamente al sustrato. La unión enzima-sustrato es breve, pero suficiente para transformar el sustrato.

Composición Química de las Enzimas

Las enzimas son proteínas de dos tipos:

1. Formadas solo por aminoácidos.
2. Formadas por aminoácidos y otras sustancias (holoenzimas).

La parte proteica de una holoenzima es la apoenzima, y la no proteica es el cofactor (activador, grupo prostético o coenzima).

Los aminoácidos de la holoenzima pueden ser:

1. Estructurales: forman la estructura tridimensional, pero no el centro activo.
2. De fijación: atraen al sustrato al centro activo.
3. Catalizadores: actúan sobre el sustrato en el centro activo.

Tipos de Cofactores

Activadores: necesarios para la actividad enzimática. Al unirse, cambian la estructura tridimensional de la enzima, activándola. La unión ocurre fuera del centro activo.

Coenzimas: colaboran con las enzimas, modificándose durante la reacción y volviendo a su estado original. Ejemplos:

• Transferidoras de hidrógeno: NAD, NADP, FAD.
• Transferidoras de electrones: citocromos.
• Transferidoras de otros grupos: ATP-ADP.

Grupos prostéticos: se diferencian de las coenzimas en que no participan ni se modifican en las reacciones y son exclusivos de ciertas enzimas.

Propiedades de las Enzimas

1. Acción rápida: se liberan rápidamente para permitir nuevas reacciones.
2. Proteínas sensibles: se desnaturalizan con cambios de temperatura o pH.
3. Doble especificidad: de acción y de sustrato.

Mecanismos para Aumentar la Eficacia Enzimática

1. Compartimentación celular: organiza enzimas y sustratos en orgánulos.
2. Complejos multienzimáticos: agrupan enzimas para reacciones secuenciales.
3. Efecto cascada: enzimas activan otras enzimas en secuencia.

Condiciones Ambientales Necesarias

1. Temperatura: cada enzima tiene una temperatura óptima.
2. pH: cada enzima tiene un pH óptimo.
3. Presencia de activadores o coenzimas: esenciales para la función enzimática.
4. Ausencia de inhibidores: sustancias que frenan o anulan la actividad enzimática.

Tipos de Inhibidores

• Reversibles: su efecto es temporal.
• Irreversibles: inactivan permanentemente la enzima.
• Competitivos: compiten con el sustrato por el centro activo.
• No competitivos: se unen fuera del centro activo, alterando su forma.
• Por el producto: el producto de la reacción inhibe la enzima (mecanismo de feed-back).

Nomenclatura y Tipos de Enzimas

1. Oxido-reductasas: catalizan reacciones redox.
2. Transferasas: transfieren grupos funcionales.
3. Hidrolasas: rompen enlaces por hidrólisis.
4. Liasas: añaden moléculas a dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan isomerizaciones.
6. Polimerasas: catalizan la unión de moléculas.

Energía de Activación y Complejo Activado

La energía de activación es necesaria para iniciar una reacción. Las enzimas disminuyen esta energía, facilitando la formación del estado activado.

Enzimas Alostéricas

Poseen centros reguladores además del centro activo. La unión de un modulador al centro regulador cambia la configuración de la enzima, activándola o inhibiéndola. Este efecto se denomina transmisión alostérica.