Estructuras y Funciones de las Proteínas: Una Visión Detallada

Secuencia de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico y de planos peptídicos unidos por los C1 de los distintos aminoácidos. Es siempre lineal. Los radicales de los distintos aminoácidos cuelgan indistintamente hacia arriba, abajo y a los lados de la cadena principal.

Estructura Secundaria

Es siempre lineal y aparece por los puentes de hidrógeno que se crean entre C=O y H-N próximos o sucesivos. El resultado son dos tipos de estructura lineal más corta, básicas o generales: alfa-hélice o beta-lámina. También existen otras estructuras secundarias que estabilizan la estructura. Porciones de una proteína que presenta diferente estructura secundaria: triple hélice de colágeno y BAB, AA, 3B antiparalelas, 6B ant.

Estructura Terciaria

Es la estructura funcional de la mayor parte de las proteínas. Aparece por interacción entre los radicales de los aminoácidos que forman la proteína. En general, esto supone un estado de mínima energía para la proteína. Los enlaces responsables (puente de H entre C=O y H-N que no participan en la estructura secundaria, Fuerza de Van der Waals, Atracción electrostática, Interacción entre grupos hidrofóbicos e hidrofílicos) son débiles – el puente disulfuro (covalente) A-SH + H2. Tipos: Fibrilar o alargada - propia de proteínas estructurales siempre insolubles en agua (actina) / Globular o esférica = proteínas solubles (anticuerpos, caseína).

Estructura Cuaternaria

Aparece en grandes proteínas, macroproteínas, oligómeros, formadas por las asociaciones de proteínas más pequeñas con estructura terciaria. Los enlaces son los mismos que en la estructura terciaria. Ejemplo: Hemoglobina (globular).

Clasificación de las Proteínas

Según su composición:

1. Homoproteínas: Formadas exclusivamente por una cadena de aminoácidos.
2. Heteroproteínas: Cadena de aminoácidos (apoproteína) + sustancia no proteica (grupo prostético). Ejemplos de grupos prostéticos: glucoproteínas (glucidos), lipoproteínas (lípidos). Pueden haber más.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: actina, miosina (músculo), colágeno.
• Reserva de aminoácidos: para que el organismo construya estructuras: albúmina (huevo, sangre), caseína (leche).
• Transportadora: de sustancias (hemoglobina).
• Contractil: permite la contracción y relajación de las células: actina y miosina.
• Inmunológica.
• Reguladora o biocatalizadora: controla ciertas reacciones del organismo: enzima (maltasa), hormona (insulina).
• Homeostasis: las proteínas, dado su carácter anfótero de los aminoácidos, ayudan a controlar las variaciones del pH (se comportan como transportadores). Otras favorecen la salinidad, otras como el fibrinógeno favorecen la coagulación evitando la pérdida de sangre.

Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: las proteínas son moléculas particulares de cada organismo, puesto que la selección de aminoácidos depende de la información genética.
• Comportamiento ácido-base: son anfóteras.
• Solubilidad: depende de los radicales (R) de los aminoácidos. Las proteínas globulares son solubles y las fibrilares no.
• Desnaturalización: pérdida del nivel estructural de la proteína funcional. El agente desnaturalizante (calor, acidez, salinidad) rompe los enlaces débiles del nivel estructural funcional (estado 3º o 4º), transformándose en nivel 2º o 1º. Puede ser permanente o definitiva, o haber una renaturalización (recupera la estructura original) y ser transitoria. Ejemplos: pelo liso/rizado (transitoria), huevo (definitiva).