Estructura y Función de la Hemoglobina: El Efecto Bohr en la Oxigenación Tisular

Hemoglobina

La hemoglobina (Hb) es una proteína oligomérica con estructura cuaternaria, constituida por cuatro subunidades. Se encuentra en el interior de los eritrocitos, células especializadas de la sangre, y su función principal es transportar el oxígeno (O₂) desde los pulmones hasta los diferentes tejidos. La hemoglobina es una proteína conjugada de color rojo, responsable de la coloración de los glóbulos rojos y la sangre.

Estructura de la Hemoglobina

• Parte proteica: Formada por cuatro cadenas peptídicas de globina, dos alfa (α) y dos beta (β), organizadas como un tetrámero α₂β₂. La estructura secundaria y terciaria de estas cadenas es similar entre ellas y a la de la mioglobina.
• Grupo prostético: Compuesto por cuatro grupos hemo, idénticos al de la mioglobina, unidos a cada una de las cadenas de globina. Los grupos hemo se disponen simétricamente, maximizando su separación.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria de la hemoglobina se refiere a la disposición espacial de las cuatro cadenas proteicas con sus respectivos grupos hemo. Las subunidades adoptan una disposición tetraédrica, formando dos bloques α1-β1 y α2-β2. Entre estos bloques queda un canal central, crucial para la función de la hemoglobina. La unión entre las subunidades se estabiliza mediante interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos.

Efecto Bohr (sobre el transporte de oxígeno por la hemoglobina)

Los tejidos, como resultado de su metabolismo aeróbico, consumen oxígeno y producen dióxido de carbono (CO₂). El CO₂ es transportado por la sangre para su eliminación e influye en la capacidad de la hemoglobina para transportar oxígeno.

Mecanismo del Efecto Bohr

1. El CO₂ reacciona con el agua formando ácido carbónico (H₂CO₃), un ácido débil que se disocia en ión bicarbonato (HCO₃^-) y protones (H⁺).
2. La liberación de protones disminuye el pH local en los tejidos activos.
3. Los protones se unen a residuos de histidina en la hemoglobina, formando enlaces iónicos que inducen un cambio conformacional hacia el estado tenso (T).
4. La hemoglobina en estado T tiene menor afinidad por el oxígeno, lo que favorece su liberación en los tejidos con mayor demanda.

Influencia del CO₂

Además del efecto del pH, el CO₂ puede unirse directamente a los grupos amino terminales de las cadenas de globina, formando carbamino-hemoglobina. Esta modificación también estabiliza el estado T y promueve la liberación de oxígeno.

Regulación de la Oxigenación

La hemoglobina libera oxígeno en los tejidos en función de:

• Presión parcial de O₂ (PO₂): A menor PO₂, mayor liberación de oxígeno.
• pH: A menor pH, mayor liberación de oxígeno.
• Presión parcial de CO₂ (PCO₂): A mayor PCO₂, mayor liberación de oxígeno.

La hemoglobina actúa como un sensor molecular, ajustando la liberación de oxígeno según las necesidades metabólicas de cada tejido. El efecto Bohr es la capacidad de la hemoglobina para liberar más oxígeno en tejidos con alta actividad metabólica, caracterizada por un bajo pH y una alta PCO₂.