Estructura y clasificación de proteínas: Importancia y funciones

ESTRUCTURA

Primaria:

Secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica (nos indican los aminoácidos de la cadena polipeptídica) extremo N-terminal grupo amino libre, C-terminal grupo carboxílico libre. Tiene disposición en zigzag porque el enlace peptídico no permite la rotación.

Secundaria:

Disposición bidimensional que adopta la cadena peptídica por los enlaces que se establecen, según se enlazan en la síntesis y capacidad de giro, adquiere una disposición espacial estable. Hay 3 tipos:

• α-hélice: se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria y formación espontánea de puentes de hidrógeno, los oxígenos quedan orientados en el mismo sentido y el hidrógeno al revés.

Hélice de colágeno:

Disposición helicoidal espacial más alargada que la anterior por que tiene más aminoácidos, que dificultan la formación de enlaces de hidrógeno, su estabilidad se debe a la asociación de tres hélices que originan una superhélice unión mediante enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.

Conformación B:

La cadena de aminoácidos adopta una forma en zigzag porque no existen enlaces de hidrógeno, si la cadena se repliega se pueden establecer puentes de hidrógeno, esto da lugar a una lámina estable denominada lámina plegada B. Las cadenas pueden ser paralelas (mismo sentido) o antiparalelas (distinto). Si las proteínas no pasan de la estructura secundaria serán proteínas filamentosas o fibrosas.

Terciaria:

Disposición tridimensional de las cadenas al plegarse sobre sí mismas en los radicales R (la estructura 1 condiciona la 2 y 3) enlaces: covalentes, puentes disulfuro, Van der Waals, pueden encontrarse en medio acuoso (restos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior al revés). Se puede producir desnaturalización, ruptura de enlaces conservando solo estructura primaria, la proteína pierde su funcionalidad y valor nutritivo.

Cuaternaria:

Unión mediante enlaces débiles de cadenas polipeptídicas, cada cadena se denomina (protómero), todas las proteínas presentan estructura primaria y secundaria pudiendo faltar la terciaria y cuaternaria.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su origen animal

• Escleroproteínas: Proteínas fibrosas (estructura 2), son insolubles y tienen función de protección y soporte no se digieren. Como la elastina (tendones y vasos) colágeno (tejidos).
• Esferoproteínas: Proteínas globulares (estructura 3), con lípidos orgánicos caseína la ovoalbúmina y seroglubinas son solubles, se digieren y tienen buena proporción de aminoácidos esenciales.
• Protaminas e histonas: La histona se encuentra en el núcleo asociado al ADN y la protamina al ADN de espermatozoide.

Por su origen vegetal

• Gliadinas y prolaminas: Ambas insolubles, las gliadinas solubles en ácido y bases situadas y no se coagulan por el calor las otras sí. (Los cereales)

Composición

• B1 SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS formadas solo por aminoácidos se clasifican en glóbulos y fibrosas.
• B2 COMPLEJAS o HETEROPROTEÍNAS Unidas a un grupo no proteico llamado grupo prostético se clasifican: lipoproteínas, fosfoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas, cromoproteínas.

DERIVADOS DE LOS NUCLEÓTIDOS CON INTERÉS BIOLÓGICO

• Fosfatos de Adenosina -intermediario en reacciones metabólicas en los que se libera o consume energía (son coenzimas) AMP y ADP : ATP- MONEDA DE INTERCAMBIO ENERGÉTICO Otros ribonucleótidos análogos al ATP son : GTP, TTP, CTP, UTP son más limitados como transferentes de energía AMPc actúa como mediador en procesos hormonales y controla velocidad de reacciones.
• Piridín nucleótidos NAD y NADP C) su base nitrogenada es la flavina. FMN y FAD.

POLINUCLEÓTIDOS

Polímero de nucleótidos unidos por enlace fosfodiéster OH C5 y OH C3. La unión entre sucesivas unidades se realiza mediante enlaces tipo éster-fosfato (puente fosfodiéster), resulta de la reacción del ácido fosfórico único al C5 y el hidróxido del C3 ADN estructura:

1. Secuencia de nucleótidos uno sola cadena de polinucleótidos.
2. Disposición espacial de dos cadenas de polinucleótidos A=T y G---C Las cadenas de polinucleótidos son antiparalelas complementarias y enrolladas en doble hélice.
3. Constituida por el ADN superenrollado apareciendo hasta 5 niveles de empaquetamiento niveles: -unión doble hélice. -formación de fibras de cromatina. -empaquetamiento son los bucles.

CARACTERÍSTICAS DE LAS VITAMINAS

Las vitaminas son un grupo de moléculas orgánicas que cumplen con las siguientes características:

• Su estructura es muy diferente a la de los carbohidratos, lípidos o proteínas.
• Son necesarias para cumplir determinadas funciones en el organismo.
• Se obtienen a través de la dieta porque el cuerpo humano no es capaz de sintetizarlo por sí mismo en las cantidades que necesita para vivir adecuadamente.
• Cuando no se obtienen las cantidades necesarias a través de la dieta pueden causar determinadas enfermedades.

Factores influyen en la utilización de las vitaminas:

• Temperatura: La cocción a que son sometidos los alimentos conlleva la pérdida de la mayor parte de las vitaminas hidrosolubles, aunque cabe destacar la importancia de la relación temperatura/tiempo en este sentido. Las temperaturas altas perjudican a las vitaminas termosensibles en función del tiempo que se mantienen. Si el aumento de temperatura se produce durante un tiempo muy breve, el porcentaje de pérdida vitamínica es menor.
• Oxígeno: El aire contiene O2, que provoca oxidación de vitaminas [C (ácido ascórbico) y D (colecalciferol)].
• Solubilidad; parte de las hidrosolubles pueden también ser eliminadas con el agua del lavado y de cocción. Durante la cocción puede llegar a perderse prácticamente toda la Vitamina C y hasta el 40% de la tiamina. La biodisponibilidad depende de numerosos factores: de la eficacia del proceso digestivo, del estado nutricional en vitaminas, del método de preparación al que se somete el alimento.

Cuando se digieren las proteínas también se digieren las proteínas endógenas.-Inicia en el estómago por la acción de pechinas, además también se hidrolizan antes de llegar al intestino por el elevado acidez luego en el lumen intestinal, se generan los oligopéptidos por acción de enzimas gástricas y pancreáticas. Las endopeptidasas pancreáticas principalmente son: Tripsina, Elastasa, Quimiotripsina, que producen péptidos de dos a seis residuos de aminoácidos los cuales son absorbidos. Posteriormente los péptidos digeridos/abs por el intestino delgado entran en el intestino grueso o colon a través de la válvula ileocecal donde son metabolizados.

PROPIEDADES Las propiedades dependen de los grupos funcionales en las cadenas laterales de aminoácidos.

1. CONFORMACIÓN ACTIVA: el centro activo es la actividad biológica de una proteína unión del centro activo y el sustrato (no puede reaccionar esto comentado con enlaces débiles) es un proceso reversible.
2. SOLUBILIDAD: -proteína fibrosa, son insolubles en agua (restos apolares) -proteínas glóbulos, solubles en agua. (Su precipitación forma dispersiones coloidales).
3. ESPECIFICIDAD la unión entre el cen act y sustrato. -especificidad de función: condiciona la estructura cuaternaria, una pequeña variación puede provocar pérdida de su funcionalidad.-especificidad de especie: proteínas exclusivas
4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA tienen carácter anfótero.
5. DESNATURALIZACIÓN

FUNCIONES 1. de reserva. 2. Plástica o estructural 3. control genético. 4. inmunitaria defensiva. 5. Enzimática. 6. Hormonal. 7. Transportadora. 8. Reguladora. 9. Contractil actina y miosina. 10. Homeopatía 11. Energética. 12. Organoléptica.

REGULACIÓN DE LA CALCEMIA depende de la PTH producida por el paratiroides, un metabolito de la vitamina D3 y fósforo. -La calcitonina hormona producida por el tiroides disminuye la calcemia.

REGULACIÓN DEL FÓSFORO regulado por la parathormona existe competencia con el calcio si uno aumenta otro disminuye

kik