Centro Activo y Regulación Enzimática: Una Guía Completa

Centro Activo

Unión sustrato-enzima (desarrollo de la reacción)

• Concentración de enzima: La velocidad de la reacción aumenta con un aumento de la concentración de la enzima, siempre y cuando la concentración de sustrato sea constante y esta sea mucho mayor que la concentración de la enzima.

• Concentración de sustrato:

  • En el primer tramo la relación es directamente proporcional, a baja concentración de sustrato la velocidad de la reacción aumenta proporcionalmente conforme aumenta la concentración de sustrato.
  • En el segundo tramo la relación es exponencial, en un principio la velocidad aumenta de manera proporcional a la concentración de sustrato, pero a mayores concentraciones de esta la velocidad va a aumentar de manera exponencial, la concentración de la enzima es constante.
  • El tramo tercero a concentraciones elevadas de sustrato, se alcanza la velocidad máxima de la reacción, la velocidad constante, que no se verá alterada por la concentración de sustrato, en esta fase se da la saturación de la enzima.

Regulación Enzimática

1. Mediante precursores

Algunas enzimas son sintetizadas de su forma inactiva, donde la cadena proteica es más larga que en su forma activa, esta forma se llama precursor o zimógeno, la cual pasará a su forma activa únicamente cuando se encuentre en el lugar y momento que se necesite. Por ejemplo:

• Tripsinógeno (inactivas) - Tripsina (activa)
• Pepsinógeno (inactiva) - Pepsina (activa)

2. Alostérica

La enzima además de tener el centro activo por el que se une al sustrato tiene otro centro por donde se une el llamado modulador o efector, esta zona se llama centro alostérico. Cuando se une el modulador al centro alostérico se da una alteración en la formación estructural de la enzima que afecta a la conformación del activo de esta, el modulador puede ser un activador o un inhibidor.

3. Inhibición

Inhibición Reversible

• Competitiva: El inhibidor posee una estructura muy similar a la del sustrato por lo que compite con él para unirse al centro activo, el grado de inhibición dependerá de las concentraciones relativas entre ambos, entre el sustrato e inhibidor.
• No competitiva: El sustrato y el inhibidor no compiten, el inhibidor se une a otra parte de la enzima distinta del centro activo, provocando un cambio en este para impedir que se una el sustrato.
• Acompetitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto del centro activo, no impide que el sustrato se une a la enzima pero sí impide que se de en la reacción porque el complejo, enzima, inhibidor, sustrato es inactivo.

Inhibición Irreversible

El inhibidor se une de manera covalente a la enzima y permanentemente impidiendo la recuperación de esta, por ejemplo la picadura de una serpiente, el veneno.