Biomoleculas orgánicas aminoácidos proteínas biocatalizadores

LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas, básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno; además, es frecuente el azufre y, en menor frecuencia, el fósforo, hierro, magnesio, cobre, etc.Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes y diversas de los seres vivos y, llegan arepresentar, por término medio el 50% del peso seco de un organismo vivo. Su importancia biológica, comotendremos ocasión de ver, no radica sólo en su abundancia, sino, más bien en la variedad de las funcionesbiológicas en las que se encuentran implicadas: transporte de otras moléculas, movimiento, biocatalizadores,regulación hormonal, etc.Entre todas las funciones biológicas destaca su acción como biocatalizadores en las reacciones metabólicasimprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales.Una de las carácterísticas fundamentales de las proteínas es su ESPECIFICIDAD.

CarácterÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS:

-Son compuestos de elevado peso molecular.-Forman más del 50% del peso de la materia viva, una vez seca.-Son fundamentales para el funcionamiento y la estructura celular. -En una sola célula pueden haber miles de proteínas diferentes.-Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.-Son específicas, diferentes entre especies e, incluso, entre individuos de una misma especie.-Básicamente están formados por la uníón de 20 a-aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.-Constituyen la expresión de la información genética de la célula.

LOS AMINOÁCIDOS

Las proteínas están formadas por 20 tipos distintos de a-aminoácidos. Todos los aminoácidos proteicos, excepto la prolina, poseen en común: un grupo amino (-NH2), un grupocarboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y un grupo llamado cadena lateral, que es carácterístico de cada aminoácido. Esta cadena lateral (-R) confiere a cada aminoácido sus propias carácterísticas, tales como tamaño, estructura y carga eléctrica. Se habla de carbono α para referirse al carbono contiguo al grupo carboxilo.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

Las cadenas laterales de los aminoácidos permiten una clasificación de los aminoácidos, basada en la polaridad de los mismos.

A. AMINOÁCIDOS APOLARES O

HIDROFÓBICOS:

Son aquellos cuyas cadenas laterales están constituidos por grupos hidrocarbonados y, por tanto, hidrofóbicos. En este grupo están incluidos:

LA ALANINA, LA VALINA,LA LEUCINA, LA ISOLEUCINA, LAPROLINA, LA FENILALANINA, ELTRIPTÓFANO

B) AMINOÁCIDOS POLARES SIN

CARGA (NEUTROS):

Este grupo está constituido por aminoácidos más solubles en agua que los anteriores ya que en sus cadenas laterales existen grupos polares capaces de establecer puentes de hidrógeno con el agua. Entre estos aminoácidos se encuentran:

LA SERINA, TREONINA, LA

ASPARRAGINA, LA GLUTAMINA, LA

CISTEÍNA Y LA METIONINA. C) AMINOÁCIDOS POLARES CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS):

Comprende aquellos aminoácidos queposeen una cadena lateral cargadapositivamente, a pH=7,0. Losaminoácidos de carácter básico son tres:

LA LISINA, LA ARGININA Y LA HISTIDINA

D) AMINOÁCIDOS POLARES CARGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS):

Al contrario que los anteriores, sonaminoácidos cuyas cadenas laterales estáncargadas negativamente a pH=7,0. Sondos

: EL GLUTAMATO Y EL ASPARTATO

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIODS:-

EL COMPORTAMIENTO ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS:

Los aminoácidos existen como iones dipolares en las disoluciones acuosas neutras; es decir, presentan cargas positivas y negativas. En medio ácido se comportan comobases y en medio básico se comportan como ácidos. Para cada aminoácido existe un valor de pH en el cual la carga neta de la molécula vale 0, es decir, el aminoácido es neutro. Este valor de pH recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI). Por encima del valor del pI el aminoácido posee carga negativa, mientras que por debajo dedicho valor, posee carga positiva. Como cada aminoácido posee un punto isoeléctrico determinado, éste permite diferenciar unos de otros en una mezcla sometida a campo eléctrico.

ESTEREOISOMERÍA

Como el carbono α es asimétrico existen dos estereoisómeros con actividad óptica. Para diferenciar ambosestereoisómeros en una fórmula plana, se escribe la cadena lateral –R hacia arriba y los grupos amino y carboxilo aambos lados del carbono α: el grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estreoisómero D, y a laizquierda para representar el estereoisómero L.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO PROTEICOS:

·Se denominan aminoácidos esenciales para referirnos a aquellos que nuestras células no pueden sintetizar yque, por tanto, deben ser incorporados en la dieta. De los 20 aminoácidos que forman parte de lasproteínas de los seres humanos, 12 pueden ser sintetizados en nuestras células, mientras que 8 deben estarpresentes en nuestra dieta. Estos 8 aminoácidos son:

Triptófano (Trp), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),Valina (Val), Treonina (Thr), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), y Lisina (Lys)

·Por otro lado, además de los veinte aminoácidos que forman parte de las proteínas se han identificado casi150 aminoácidos más. Estos son los aminoácidos no proteicos.

EL ENLACE PEPTÍDICO:Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos

Es un enlace covalente que se establece entreel grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, mediante la liberación de una molécula deagua. El resultado es la formación de un enlace amida.En una molécula el primer aminoácido tiene el grupo amino libre, y el último es el que lleva el grupo carboxilolibre. Así ambos extremos en una proteína o péptido reciben el nombre de extremo N-terminal y C-terminal,respectivamente.Las carácterísticas del enlace peptídico son:·Los enlaces peptídicos tienen carácter polar, por ello pueden interaccionar entre sí y con otras cadenas laterales, estableciendo puentes de hidrógeno.·Es un enlace covalente tipo amida.·Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido y que impida que se produzcan rotaciones entre los átomos que lo forman.·Los enlaces del carbono alfa si pueden girar.·El O del carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, es decir presentan una configuración trans.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS EN FUNCIÓN DE SU COMPOSICIÓN Y TAMAÑO:

Desde el punto de vista químico, las proteínas son polímeros no ramificados formados por la uníón de aminoácidos
. Si bien las proteínas son cadenas de aminoácidos, no todas las cadenas aminoacídicas tienen la misma consideración: son proteínas aquéllas que están formadas por un número de aminoácidos superior a 80 ó 100, o que tienen una masa molecular superior a los 5.000 Da.Los oligopéptidos son cadenas comprendidas entre 2 y 10 aminoácidos.Los polipéptidos son cadenas de aminoácidos cuya longitud oscila entre los 10 y los 100 aminoácidos.Los proteidos o proteínas son cadenas aminoacídicas constituidas por más de 100 aminoácidos. A su vez dentro de los proteidos podemos distinguir entre:-
Holoproteidos u holoproteínas, cuando están constituidas exclusivamente por aminoácidos.-
Heteroproteidos o heteroproteínas cuando además de aminoácidos existe algún componente no proteico en su composición

ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas adoptan una determinada configuración espacial de la que depende en gran medida su función.En esta configuración se diferencian 4 niveles estructurales:ESTRUCTURA PRIMARIA:La estructura primaria de una proteína viene determinada por la secuencia de aminoácidos de las proteínas. La estructura primaria especifica el número de aminoácidos de cada clase y el orden en el que están situados. Esta estructura viene determinada genéticamente, y de ella dependen las demás.Si pensamos que con los 20 aminoácidos podemos formar 400 dipéptidos (202) distintos,con un polipéptido de 100 aminoácidos puede haber entonces 20100 secuencias aminoácidicas diferentes; sin embargo, sólo una pequeña cantidad del total de las posibles proteínas es funcional.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

La estructura secundaria es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aa; consiste en la repetición regular de ciertas conformaciones en el esqueleto polipeptídico y es debida a la capacidad de rotación quetienen los enlaces que forman el carbono alfa de cada aa. Existen dos modelos de estructura secundaria:· Hélice a o estructura helicoidal.· Estructura en lámina b o lámina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria aparece como consecuencia de los plegamientos que adoptan la estructura secundaria de las proteínas. En esta estructura puede suceder que aminoácidos que apareen muy alejados en laestructura primaria aparezcan juntos. El plegamiento de una proteína para adoptar una estructura tridimensional es un proceso espontáneo.Tradicionalmente se han considerado dos tipos de estructura terciaria: fibrosa y globular.Hoy en día se tiende a considerar la estructura fibrosa como un superhelicoide (superplegamiento) de

cadenas de a-hélices (estructuras secundarias). Estas proteínas fibrosas son resistentes e insolubles en agua y realizan funciones estructurales. El colágeno y la queratina que forman parte del tejido conectivo de animales superiores son ejemplos de proteínas fibrosas.La estructura terciaria de una proteína está mantenida por varios tipos de enlaces:- Por puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos.- Por interacciones de tipo hidrofóbico entre aminoácidos no polares.- Enlaces iónicos entre aminoácidos polares cargados positiva o negativamente.- A veces también se establecen enlaces covalentes mediante puentes disulfuro, que se forman entre dos cisteínas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

Este tipo de estructura se presenta solo en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, denominadas monómeros (que pueden ser iguales o diferentes), los cuales se unen mediante enlaces no covalentes. El conjunto se denomina oligómero.
Como ejemplo está la hemoglobina

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de las proteínas dependen principalmente de la naturaleza de los aminoácidos que las forman,puesto que dependen básicamente de los radicales. Las principales propiedades son: el comportamiento químico,la solubilidad, la especificidad y la desnaturalización.
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Comportamiento químico

: son sustancias anfóteras (se pueden comportar como ácidos o comobases), y como consecuencia pueden amortiguar las variaciones de pH.·

Solubilidad

: depende principalmente de la conformación (estructura terciaria), así en general lasproteínas fibrosas son insolubles en agua, y las globulares son solubles, pero debido a su elevada masamolecular, forman dispersiones coloidales.·

Especificidad

: es la propiedad más carácterística, así las proteínas de los seres vivos son carácterísticasde cada especie, y dentro de la misma especie pueden variar de unos individuos a otros. Esta propiedades la responsable de los rechazos de órganos o en las transfusiones de sangre. ·

Desnaturalización

: es el proceso por el cual la proteína pierde su configuración espacial carácterística(conformación nativa), y como consecuencia pierde sus propiedades y deja de realizar su actividad biológica. La desnaturalización ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables,que pueden romper los enlaces que mantienen las estructuras secundaria, terciaria ycuaternaria, pero no la primaria. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede serreversible y la proteína vuelve a su conformación nativa.

Clasificación DE LAS PROTEÍNAS: Dos tipos: 1)Holoproteínas: dos tipos : Esferoproteínas:

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Protaminas:

proteínas de carácter básico, que se unen al ADN en los espermatozoides, generando la estructura cristalina del ADN.·

Histonas:

proteínas globulares. Se asocia al ADN formando la cromatina.·

Actina:

proteína globular que se ensambla formando filamentos, junto con la miosina es la responsable de la contracción muscular.·

Gluteninas:

proteínas globulares insolubles en agua, aunque sí en ácidos y bases diluidas. Se encuentran en cereales como el trigo o el arroz. El gluten es el conjunto de estas proteínas, que pueden producir reacción de rechazo. Los celiacos son alérgicos al gluten.·

Albúminas:

proteínas globulares solubles en agua. Ejemplos son la lactoalbúmina de la leche, la ovoalbúmina del huevo, la seroalbúmina de la sangre o las globinas de la hemoglobina.·

Globulinas:

proteínas globulares. Ejemplos son la ovoglobulina (huevo), seroglobulina (sangre),lactoglobulina (leche), a-globulinas de la hemoglobina o g-globulina (anticuerpos).

Escleroproteínas:

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Colágenos:

proteínas filamentosas, ricas en aminoácidos de Prolina e Hidroxiprolina. Se encuentran en tejidos conectivos, otorgándoles resistencia. De su cocción se obtiene gelatina.·

Elastina:

proteína filamentosa que aparece en los tendones y cartílago elástico. Otorga elasticidad al tejido que la posee.·

Queratinas:

proteínas filamentosas, ricas en el aminoácido cisteína, con función estructural. Se encuentra en la epidermis de la piel, en las uñas, el pelo, las plumas...·

Fibrina:

proteína de la sangre, interviene en la coagulación sanguínea.

2) Heteroproteínas:

tienen un grupo proteico y otra porción no proteica (grupo prostético):·

Cromoproteínas:

o cromoproteidos. Son moléculas con color, formadas por una parte proteica y otra no proteica, llamada grupo prostético, que se une a la parte proteica mediante enlace covalente.Se clasifican en porfirínicas o no porfirínicas.
Las porfirínicas están formadas por un anillo de porfirina, o tetrapirrólico, que lleva un ión.La hemoglobina lleva un ión Fe++, y sirve para transportar oxígeno por la sangre.Las no porfirínicas no llevan grupo porfirínico, pero también tienen color. Ej. Hemocianina.·

Glucoproteínas:

o glucoproteidos. Son moléculas formadas por una parte proteica y otra glucídica. Ejemplos pueden ser las glucoproteínas del glucocálix, en células animales, o las inmunoglobulinas.
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Lipoproteínas:

son moléculas formadas por una parte proteica y una lipídica.

β

Lipoproteína del plasma. LDLy HDL·

Fosfoproteínas:

o fosfoproteidos. Son moléculas formadas por una parte proteica y otra, un grupo fosfato. Son proteínas energéticas, como la caseína de la leche o la vitelina del huevo.·

Nucleoproteínas:

son moléculas formadas por proteínas y ADN. La cromatina.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

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Función estructural

: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o elarmazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como laelastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o losribosomas.·

Movimiento y contracción

: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven losmúsculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.·

Transporte

: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, oelectrones. Citocromos, hemoglobina, mioglobina. Lipoproteínas·

Reserva

: almacenan aminoácidos, que serán utilizados como elementos nutritivos durante el desarrolloembrionario. Ovoalbúmina, caseína.·

Función homeostática

: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.·

Función defensiva

: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensadel organismo.·

Función hormonal

: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando unarespuesta en los órganos blanco. Insulina, glucagon·

Función enzimática

: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reaccionesmetabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.·

Transducción de señales

: el proceso por el cual una célula responde a una señal extracelular, está mediado porproteínas. Rodopsina (retina)·

Función de reconocimiento de señales químicas

: hay proteínas que se sitúan en la superficie exterior de lasmembranas celulares y son capaces de reconocer hormonas, neurotransmisores, microorganismos patógenos,etc.