Aminoácidos alifáticos
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Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.
Aminoácidos alifáticos: son aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina.
La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadana lareral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.
Aminoácidos aromáticos: son aminoácidos cuya cade n a lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
Aminoácidos azufrados:Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.
Aminoácidos hidroxilados:Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.
Aminoácidos básicos: son aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina.
Aminoácidos ácidos y sus amidas: son dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. El ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
Propiedades ácido base de los aminoácidos:En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ion dipolar o zwitterion (del alemán ion híbrido). En la forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la carga de la molécula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una base cediendo o aceptando protones.
Estructura general de un polipéptido:El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de N-Ca-C. Esta unidad de repetición está enlazada mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y C. Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.
Configuración cis- y trans- del enlace peptídico:Dado el caracter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemos encontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones cis- y trans-. En la conformación trans- los dos carbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la conformación cis- están en el mismo lado del enlace peptídico y se situan por tanto más cerca uno del otro.
Á ngulos phi y psi. Diagramas de Ramachandran:Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínas depende de la rotación de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girar libremente. El ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina phi y el del enlace Ca-C se denomina psi.
Niveles de organización en las proteínas:
La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
La estructura secundaria es disposición espacial del esqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir las cadenas laterales de los aminoácidos.
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa.
La estructura cuaternaria aparece en la proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, y decribe cómo están asociadas dichas cadenas para constitutir la proteína activa.
Las estructuras secundarias aparecen cuando varios residuos consecutivos adoptan valores similares de phi y psi. En la estructura nativa de las proteínas se pueden producir lígeras variaciones sobre las estructuras idealizadas.Pauling y Corley propusieron dos tipos de estructura secundaria para las proteínas, la hélice alfa y la hoja beta.
Hélice alfa:La hélice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que representan cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6 residuos por vuelta. La elevación de los residuos es de 0.15 nm. Por tanto, el paso de hélice es de 0.54 nm. 3.6 res/vuelta x 0.15 nm/res = 0.54 nm/vuelta.
Los aminoácidos espaciados 3 ó 4 lugares en la secuencias quedan muy próximos, mientras que los aminoácidos separados dos lugares quedan en posiciones opuestas de la hélice.
Hélice alfa está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo del esqueleto del polipéptido. El grupo carbonilo de cada residuo forma un puente de hidrógeno con el grupo amino del aminoácido situado cuatro residuos más adelante.
Los puentes de hidrógeno intracatenarios son prácticamente paralelos al eje de la hélice con los grupos carbonilos apuntando hacia el extremo C-terminal de la cadena. El efecto acumulativo de los puentes de hidrógeno estabiliza la hélice, especialmente en regiones hidrofóbicas en el interior de las proteínas o de membranas biológicas. De hecho la hélice alfa es la estructura más estable para muchos residuos de aminoácidos.
En teoría, sentido de la hélice puede ser dextrogira, en sentido de giro agual al de las agujas del rejoj, o levogira, sentido contrario al de las agujas del reloj. Pero en la hélice levogira los oxígenos de los grupos carbonilos y las cadenas laterales de los residuos desestabilizan la hélice por impedimentos estéricos. Esto se debe a que los aminoácidos de las proteínas son de la serie L.
Lámina beta:La segunda estructura periódica propuesta por Pauling y Corey la llamaron conformación beta o hebra beta (en ingles "beta-conformation" o "beta-strands"). L a cadena polipeptídica está generalmente estirada. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta. Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena polipeptídica extendida. La hoja beta está estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amida y el grupo carboxilo de un filamento adyacente. Los radicales se disponen alternat i vamente a uno y otro lado de la cadena polipetídica.
Las cadenas adyacentes de una hoja beta pueden orientarse en la misma dirección (hojas beta paralelas), o en direcciones opuestas (hojas beta antiparalelas). Cuando la hojas beta son antiparalelas los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura son prácticamente perpendiculares a las cadenas polipeptídicas y los grupos carbonilo y amino de dos residuos forman puentes de hidrógeno entre sí. Esto no acurre en las h o j a s beta antiparalelas, dondo los puentes de hidrógeno no son perpendiculares al esqueleto polipeptídico y los grupos carbonilo y amino de un residuo forman puentes de hidrógeno con dos residuos diferentes.
Bucles y giros:En las cadenas polipeptídcas podemos encontrar regiones no repetitivas. Muchas de estas zonas no repetitivas son bucles y giros que provocan cambios en la dirección de la cadena polipeptídica que posibilitan que la proteína tenga una estructura compacta, puesto que las cadenas polipeptidicas no son flexibles en dichas regiones. Estas regiones presentan un plegado particular que es el mismo en todas las moléculas. Pueden encontrarse regiones de ovillo aleatorio verdaderas, con gran movilidad conformacional, en los extremos N- y C-terminal de las proteínas.
Proteínas fibrosas:
Las alfa-queratinas: Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñ as y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un funció n estructural muy importante en el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. Estructura: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices se enrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro molé culas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a las microfibrillas.Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor hú medo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distintas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".
La fibroína de la seda:proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas.La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales.
El colágeno: es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
Proteínas globulares:sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. L as funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares.
Estructuras supersecundarias y dominios:También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función en proteínas diferentes.
Las chaperonas moleculares son proteínas que inetraccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando rutas de plegamiento o aportando microentornos en los que pueda tener lugar el plegamiento. Las chaperonas no alteran el resultado final del plegamiento proteíco, simplemente lo aceleran, evitando la formación de agregados proteicos antes de que finalice el plegamiento correcto de las proteínas. También evitan la formación de intermediarios metaestables, "sin salida", durante el proceso. Las chaperonas aumentan la velocidad de plegamiento limitando el número de rutas no productivas que puede presentar el plegamiento de un polipéptido.
El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina. Contiene cuatro anillos pirrólicos, que se nombran de la A a la D, unidos por puentes de meteno.
La unión del oxígeno al átomo de hierro (II) en un grupo hemo aislado provocaría la oxidación irriversible del átomo de hierro a hierro (III). La porción proteica de la mioglobina, o la hemoglobina, previene dicha oxidación haciendo posible la unión reversible del oxígeno al grupo hemo y por tanto el transporte de oxígeno. cuando el hierro (II) del grupo hemo se oxida a hierro (III) se forma metmioglogina o met hemoglobina.
La oxigenación del grupo hemo altera el estado electrónico del grupo, lo que afecta a sus propiedades espectrofotométricas. Esta es la razón del diferente color que presentan la sangre arterial (rojo vivo) y la sangre venosa (más oscura).
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, reduce la barrera de energia para una reacción Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción . Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción .
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Cuando el cofactor es una molécula orgá nica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prosté tico= holoenzima
OXIDORREDUCTASAS : Catalizan reacciones de oxidorreducció n, es decir, transferencia de hidró geno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro . Un ejemplo es la glucoquinas a. hexoquinasa.
HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrólisis . Un ejemplo es la lactasa .
LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos . Un ejemplo es la acetacetato descarboxilas a.
ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros . Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa .
LIGASAS: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.) . Un ejemplo es la piruvato carboxilasa .
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO: En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto .
Aminoácidos alifáticos: son aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina.
La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadana lareral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.
Aminoácidos aromáticos: son aminoácidos cuya cade n a lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
Aminoácidos azufrados:Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.
Aminoácidos hidroxilados:Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.
Aminoácidos básicos: son aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina.
Aminoácidos ácidos y sus amidas: son dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. El ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
Propiedades ácido base de los aminoácidos:En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ion dipolar o zwitterion (del alemán ion híbrido). En la forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la carga de la molécula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una base cediendo o aceptando protones.
Estructura general de un polipéptido:El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de N-Ca-C. Esta unidad de repetición está enlazada mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y C. Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.
Configuración cis- y trans- del enlace peptídico:Dado el caracter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemos encontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones cis- y trans-. En la conformación trans- los dos carbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la conformación cis- están en el mismo lado del enlace peptídico y se situan por tanto más cerca uno del otro.
Á ngulos phi y psi. Diagramas de Ramachandran:Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínas depende de la rotación de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girar libremente. El ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina phi y el del enlace Ca-C se denomina psi.
Niveles de organización en las proteínas:
La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
La estructura secundaria es disposición espacial del esqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir las cadenas laterales de los aminoácidos.
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa.
La estructura cuaternaria aparece en la proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, y decribe cómo están asociadas dichas cadenas para constitutir la proteína activa.
Las estructuras secundarias aparecen cuando varios residuos consecutivos adoptan valores similares de phi y psi. En la estructura nativa de las proteínas se pueden producir lígeras variaciones sobre las estructuras idealizadas.Pauling y Corley propusieron dos tipos de estructura secundaria para las proteínas, la hélice alfa y la hoja beta.
Hélice alfa:La hélice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que representan cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6 residuos por vuelta. La elevación de los residuos es de 0.15 nm. Por tanto, el paso de hélice es de 0.54 nm. 3.6 res/vuelta x 0.15 nm/res = 0.54 nm/vuelta.
Los aminoácidos espaciados 3 ó 4 lugares en la secuencias quedan muy próximos, mientras que los aminoácidos separados dos lugares quedan en posiciones opuestas de la hélice.
Hélice alfa está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo del esqueleto del polipéptido. El grupo carbonilo de cada residuo forma un puente de hidrógeno con el grupo amino del aminoácido situado cuatro residuos más adelante.
Los puentes de hidrógeno intracatenarios son prácticamente paralelos al eje de la hélice con los grupos carbonilos apuntando hacia el extremo C-terminal de la cadena. El efecto acumulativo de los puentes de hidrógeno estabiliza la hélice, especialmente en regiones hidrofóbicas en el interior de las proteínas o de membranas biológicas. De hecho la hélice alfa es la estructura más estable para muchos residuos de aminoácidos.
En teoría, sentido de la hélice puede ser dextrogira, en sentido de giro agual al de las agujas del rejoj, o levogira, sentido contrario al de las agujas del reloj. Pero en la hélice levogira los oxígenos de los grupos carbonilos y las cadenas laterales de los residuos desestabilizan la hélice por impedimentos estéricos. Esto se debe a que los aminoácidos de las proteínas son de la serie L.
Lámina beta:La segunda estructura periódica propuesta por Pauling y Corey la llamaron conformación beta o hebra beta (en ingles "beta-conformation" o "beta-strands"). L a cadena polipeptídica está generalmente estirada. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta. Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena polipeptídica extendida. La hoja beta está estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amida y el grupo carboxilo de un filamento adyacente. Los radicales se disponen alternat i vamente a uno y otro lado de la cadena polipetídica.
Las cadenas adyacentes de una hoja beta pueden orientarse en la misma dirección (hojas beta paralelas), o en direcciones opuestas (hojas beta antiparalelas). Cuando la hojas beta son antiparalelas los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura son prácticamente perpendiculares a las cadenas polipeptídicas y los grupos carbonilo y amino de dos residuos forman puentes de hidrógeno entre sí. Esto no acurre en las h o j a s beta antiparalelas, dondo los puentes de hidrógeno no son perpendiculares al esqueleto polipeptídico y los grupos carbonilo y amino de un residuo forman puentes de hidrógeno con dos residuos diferentes.
Bucles y giros:En las cadenas polipeptídcas podemos encontrar regiones no repetitivas. Muchas de estas zonas no repetitivas son bucles y giros que provocan cambios en la dirección de la cadena polipeptídica que posibilitan que la proteína tenga una estructura compacta, puesto que las cadenas polipeptidicas no son flexibles en dichas regiones. Estas regiones presentan un plegado particular que es el mismo en todas las moléculas. Pueden encontrarse regiones de ovillo aleatorio verdaderas, con gran movilidad conformacional, en los extremos N- y C-terminal de las proteínas.
Proteínas fibrosas:
Las alfa-queratinas: Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñ as y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un funció n estructural muy importante en el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. Estructura: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices se enrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro molé culas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a las microfibrillas.Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor hú medo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distintas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".
La fibroína de la seda:proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas.La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales.
El colágeno: es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
Proteínas globulares:sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. L as funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares.
Estructuras supersecundarias y dominios:También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función en proteínas diferentes.
Las chaperonas moleculares son proteínas que inetraccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando rutas de plegamiento o aportando microentornos en los que pueda tener lugar el plegamiento. Las chaperonas no alteran el resultado final del plegamiento proteíco, simplemente lo aceleran, evitando la formación de agregados proteicos antes de que finalice el plegamiento correcto de las proteínas. También evitan la formación de intermediarios metaestables, "sin salida", durante el proceso. Las chaperonas aumentan la velocidad de plegamiento limitando el número de rutas no productivas que puede presentar el plegamiento de un polipéptido.
El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina. Contiene cuatro anillos pirrólicos, que se nombran de la A a la D, unidos por puentes de meteno.
La unión del oxígeno al átomo de hierro (II) en un grupo hemo aislado provocaría la oxidación irriversible del átomo de hierro a hierro (III). La porción proteica de la mioglobina, o la hemoglobina, previene dicha oxidación haciendo posible la unión reversible del oxígeno al grupo hemo y por tanto el transporte de oxígeno. cuando el hierro (II) del grupo hemo se oxida a hierro (III) se forma metmioglogina o met hemoglobina.
La oxigenación del grupo hemo altera el estado electrónico del grupo, lo que afecta a sus propiedades espectrofotométricas. Esta es la razón del diferente color que presentan la sangre arterial (rojo vivo) y la sangre venosa (más oscura).
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, reduce la barrera de energia para una reacción Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción . Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción .
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Cuando el cofactor es una molécula orgá nica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prosté tico= holoenzima
OXIDORREDUCTASAS : Catalizan reacciones de oxidorreducció n, es decir, transferencia de hidró geno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro . Un ejemplo es la glucoquinas a. hexoquinasa.
HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrólisis . Un ejemplo es la lactasa .
LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos . Un ejemplo es la acetacetato descarboxilas a.
ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros . Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa .
LIGASAS: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.) . Un ejemplo es la piruvato carboxilasa .
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO: En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto .