Proteinas y enzimas continuccion

***HOLOPROTEINAS:: Son enzimas formadas x polipeptidos (aminoácidos). ****HALOENZIMAS Son proteínas conjugadas osea presentan una parte proteica (apoenzima) y una no proteína (cofactor) àeste puede ser ***UN ION METALICO: Oligoelementos. ***UN COENZIMA: Molecula organica compleja (NAD +, FAD..) en cuya composición aparece en muchos casos una vitamina x ej. Riboflamina, es un componente dl FAD ac. Nicotínico es un constituyente dl NAD+ y el ac. Pantotenico, dl coenzima A. ***Si el cofactor se encuentra unido d un modo intimo y permanente al apoenzima se llama grupo prostético. El apoenzima determina la especificidad d la reacción, es decir, el sustrato sobre el q actua, mientras q el cofactor presenta los grupos q perminten la transformacio dl sustrato en la catralisis enzimática. El apoenzima y el cofactor x separado son inactivos. Un mismo cofactor tanto coenzima como ion metalico puede ser constituyente d diferentes holoenzimas ****CATALISIS ENZIMATICA:: *** Para q una reacción química se lleve a cabo es necesario q las moléculas reaccionantes entren en contacto, osea choquen. El choque produce reacción si las moléculas tienen suficiente energía para q puedan relajar o romper unos enlaces y formar otros nuevos. Esta energía minima necesaria paea q se produzca la reacción es la energía d activación. Esta se consigue x medio físicos como un aumento d T o descargas eléctricas o x medios químicos como la utilización d catalizadores. Como las condiciones físicas no pueden darse en los seres vivos estos las resuelven el problema con la utilización d las enzimas (biocatalizadores) q disminuyen la energía d activación necesaria para q una reacción se produzca. El resultado es q la reacción se produce + rápidamente, la enzima no sufre ninguna alteración en el proceso y se vuelve a utilizar repetidamente. ***EL CENTRO ACTIVO:: En las reacciones enzimáticas, el enzima se une a un sustrato para fomar un complejo q tras la transformación enzimática se separa en los productos d la reacción y el enzima libre. La unión tiene lugar en una peque parte d la moleucla d la enzima, constituida x un n reducido d aminoácidos (centro activo). El centro activo tiene forma d hueco o repliegue y su estructura tridimencionl se adapta perfectamente a la estructura complementaria dl sustrato. En se localizan 2 tipos d residuos d aminoácidos:: **De unión:: Tienen grupos hidrófobos con cargas + y - q permiten la unión dl sustrato en la posición correcta. **Cataliticos:: Son los responsables d la transformación dl sustrato en productos. Estos grupos, una vez q se ha unido al sustrato, inducen la formación o rotura d enlaces. En las holoenzimas el cofactor se encuentra en el centro activo. ***ESPECIFICIDAD ENZIMATICA:: Las características dl centro activo y la necesaria complementariedad dl sustrato determinan la elevada especificidad d la acción enzimática q se establece en 2 niveles:: **DE ACCION:: Una enzima solo realiza una transformación d todas las q puede sufrir un sustrato,. Puede q catalice solo un tipo d reacción química o un grupo d reacciones estrechamente relacionadas. **De sustrato:: Cada enzima actua sobre un sustrato o sobre un n reducido d sustratos. La especifidad dl sustrato puede ser:: *Absoluta: La enzima actua sobre un único sustrato. *De grupo:: La enzima transforma sustratos q presentan un determinado tipo d enlace. *Estereoquimica:: Cuando actúan sobre uno d los isómeros ópticos, pero no en el otro. ***HIPOTESIS DL AJUSTE INDUCIDO:: La unión entre la enzima y el sustrato podría compararse con la exixtencia entre la mano y el guate. Aunq se ha comprobado q algunas enzimas del centro activo son capaces d modificarse para adaptarse al sustrato. ****CINETICA ENZIMATICA: La cinetica d las reacciones enzimáticas estudia la velocidad con q se producen los mecanismos d formación y desintegración d un complejp enzima-sustrato osea estudia la velocidad d la catálisis. La velocidad d reacción depende d numerosos factores como:: ***CONCENTRACION DL SUSTRATO:: Si la concentración dl sustrato aumenta y se mantiene cte la concentración d la enzima; se observa q la veocidad d la reacción aumenta progresivamente. Este aumento d velucidad es exponencial para concentraciones bajas dl sustrato y a medida q esta aumenta se va haceindo + lento hasta q la concentración alcanza cierto valor a partir dl cual aunq aumente la concentración no aumenta la velocidad d reacción. Este comportamiento se explica xq la velocidad d la reacción catalizada x un enzima, medida como la cantidad d producto producido x unidad d tiempo, depende dl equilibrio exixtente entre la forma libre (enzima nativo) y su forma conbinada. A concentraciones bajas d sustrato hay moléculas d enzimas libre. A medida q se aumenta la concentración dl sustrato , se forman complejos enzima-sustrato, x lo q aumenta la velocidad d reacción y a altas concentraciones d sustrato, todas las molecuals d la enzima se encuentran combinadas con el. En estas condiciones el complejo enzima-sustrato se escinde para dar el producto y el enzima libre se combina inmediatamente con otra molecula d sustrato, es decir, se alcanza el edo estacionario en el cual la enzima se encuentra saturada siempre y la velocidad d reacción es máxima