Proteinas
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ENZIMAS: son proteinas q actuan como biocatalizadoes, acelerando las reac.qui. metabolicas(las reac. q tienen lugar en la cel.), para lo cual rebajan la energia d activacion (a veces la inhiben)
>>PROPIEDADES D LOS ENZIMAS< <
-Rebajan la E d activacion
-No modifican el ekilibrio d la reac cion
-Aceleran la llegada a este ekilibrio
-Solubles d e ntro y fuera d la celula (intra/extracelucar)
-El 99,9% d los enzimas son proteinas, pero no vicever sa
-No se consumen en la reac. y dan muy pocas reac. secundarias
-Poseen una alta eficiencian, por eso actuan en concentraciones baj a
- Especificidad: los enzimas son especificos para cada tipo d sustrato( S ), por ello la union cn el S es selectiva y responde al modelo LLAVE-CERRADURA
> > CINETICA ENZIMATICA<<
-El enzima se une selectivamente al S
-Crea las CONDICIONES AMBIENTALES adecuadas para q el S se modifike, y se transforme asi en producto.
-Al unirse cn el S forma el COMPLEJO ENZIMA
SUSTRATO [ E-S ], q va a determinar la velocidad a la q se va a llevar a cabo la reac.qui. (controla la rea.qui.pq tarda en formarse mucho tiempo y es muy lento)
-El enzima no se consume en la r.qui., por lo qpuede volver a coger otro S.
E + S ---> [ E-S ] ---> P + E
Centro Activo:
* El enzima posee un centro activo, q es la zona por la q se une al S
* Dado q el enzima es especifico para cada tipo d S, el cntro activo tiene que encajar con el S (llave - cerradura).
* En el cntro activo encontramos : aa fijación -> se unen al S cn enlaces debiles
aa de catálisis à se unen al S cn enlaces fuert e provocando su rotura.
Estos aminoácidos llevan a cabo la reac. Catalítica.
*Fuera dl cntro activo encontramos los aa estructurales, q son los q le dan la forma al enzima.
Afinidad.
* Se llama AFINIDAD a la atracción del enzima x el sustrato.
* Se mide en concentración de sustrato [ S ] .
* A medida q aumenta la [ S ], aumenta la velocidad de la act. enzimática.
* Esto sucede hasta q se alcanza la VELOCIDAD MÁXIMA, momento a partir del cual la velocidad permanece constante, sin aumentar más cn el incremento de la concentración de sustrato.
* Se llama Km (constante d Michaelis - Menten) a la [ S ] para la cual la velocidad de la reac. Es la mitad d la vel. Máxima (es decir, q la VELOCIDAD ES SEMIMÁXIMA).
La constante Km está relacionada cn la afinidad, pues:
+ si km es baja à afinidad alta
+ si km es alta à afinidad baja
Cofactores:
* Muchos enzimas necesitan para su funcionamiento la presencia d otras sustancias no proteicas, llamadas COFACTORES.
* Los cofactores pueden ser: à iones metálicos: Cu, Mg, Fe, Zn à moléculas complejas, de gran tamaño = COENZIMAS (ej: vitaminas)
* La parte proteica q se une al cofactor es el APOENZIMA.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR ó COENZIMA
>>PROPIEDADES D LOS ENZIMAS< <
-Rebajan la E d activacion
-No modifican el ekilibrio d la reac cion
-Aceleran la llegada a este ekilibrio
-Solubles d e ntro y fuera d la celula (intra/extracelucar)
-El 99,9% d los enzimas son proteinas, pero no vicever sa
-No se consumen en la reac. y dan muy pocas reac. secundarias
-Poseen una alta eficiencian, por eso actuan en concentraciones baj a
- Especificidad: los enzimas son especificos para cada tipo d sustrato( S ), por ello la union cn el S es selectiva y responde al modelo LLAVE-CERRADURA
> > CINETICA ENZIMATICA<<
-El enzima se une selectivamente al S
-Crea las CONDICIONES AMBIENTALES adecuadas para q el S se modifike, y se transforme asi en producto.
-Al unirse cn el S forma el COMPLEJO ENZIMA
SUSTRATO [ E-S ], q va a determinar la velocidad a la q se va a llevar a cabo la reac.qui. (controla la rea.qui.pq tarda en formarse mucho tiempo y es muy lento)
-El enzima no se consume en la r.qui., por lo qpuede volver a coger otro S.
E + S ---> [ E-S ] ---> P + E
Centro Activo:
* El enzima posee un centro activo, q es la zona por la q se une al S
* Dado q el enzima es especifico para cada tipo d S, el cntro activo tiene que encajar con el S (llave - cerradura).
* En el cntro activo encontramos : aa fijación -> se unen al S cn enlaces debiles
aa de catálisis à se unen al S cn enlaces fuert e provocando su rotura.
Estos aminoácidos llevan a cabo la reac. Catalítica.
*Fuera dl cntro activo encontramos los aa estructurales, q son los q le dan la forma al enzima.
Afinidad.
* Se llama AFINIDAD a la atracción del enzima x el sustrato.
* Se mide en concentración de sustrato [ S ] .
* A medida q aumenta la [ S ], aumenta la velocidad de la act. enzimática.
* Esto sucede hasta q se alcanza la VELOCIDAD MÁXIMA, momento a partir del cual la velocidad permanece constante, sin aumentar más cn el incremento de la concentración de sustrato.
* Se llama Km (constante d Michaelis - Menten) a la [ S ] para la cual la velocidad de la reac. Es la mitad d la vel. Máxima (es decir, q la VELOCIDAD ES SEMIMÁXIMA).
La constante Km está relacionada cn la afinidad, pues:
+ si km es baja à afinidad alta
+ si km es alta à afinidad baja
Cofactores:
* Muchos enzimas necesitan para su funcionamiento la presencia d otras sustancias no proteicas, llamadas COFACTORES.
* Los cofactores pueden ser: à iones metálicos: Cu, Mg, Fe, Zn à moléculas complejas, de gran tamaño = COENZIMAS (ej: vitaminas)
* La parte proteica q se une al cofactor es el APOENZIMA.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR ó COENZIMA