Propiedades de los enzimas y mecanismo acción enzimática

Propiedades de los enzimas:Para entender cómo reducen las enzimas la energía de activación es necesario conocer 4 de sus características: 1)Centro activo.Las reacciones metabólicas tienen lugar en hendiduras de superf de enzimas(centros activos).El punto clave en la acción d enzima-unión d S a los aminoácidos del centro activo,se forma complejo enzima-sustrato(ES).Tras reacción química se origina  complejo enzima-producto(EP). Se libera producto P,lo q deja a la enzima lista para nuevo ciclo. 2)Saturación con sustrato:Cuando S es muy alta,todas las moléc de enzima forman complejos ES, y 1 aumento adicional de S no tiene efecto sobre la v.inicial:las moléc de S tendrás q esperar a q se libere P y las enzimas queden disponibles pa unirse a ellas.Se llega a una v.máx, se dice entronces enzima se ha saturado con su sustrato. 3)Efectividad. Las reacciones catalizadas x enzimas son de 10(5) a 10(17) veces más rápidas q las no catalizadas. 4)Especificidad. Enzimas son muy específicas,actúan de forma concreta y en 2 sentidos: a)Cuando actúan sobre determinado sustrato o sobree un grupo de ellos. b)Cuando sin importar el sustrato lo q hacen concretamente es una determinada acción.ej:carboxilasa,propionil carboxilasa y acetil-CoA carboxilasa, carboxilan cualkier de esos sustratos.

Mecanismo acción enzimática: enumeración de enzimas plantea:¿Por q su efectividad y su especificidad son tan llamativas? Si el centro activo es el reponsable de actividad enzimática,¿para q se necesita el resto de la moléc?: 1)Reordenaciones de enlaces covalentes. En muchas enzimas se forman enlaces covalentes entre los restos de aminoácidos del centro activo y sustrato q elevan el nivel energético de este y lo acercan al estado de transición. 2)Interacciones no covalentes. La efectividad de 1 enzima se basa en la disminución drástica d la energía d activación(AG*) d la reacción q cataliza. Para reducir AG* en una cantidad el sistema deberá adquiririr energía en 1 cantidad equivalente.La mayor parte de dicha energía procede de la llamada energía de fijación (AG b) q se libera al formarse 1 gran nº interacciones débiles,como enlaces iónicos o d H, entre sustrato y enzima.