Aminoacidos y proteinas
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Aminoácidos:
las proteínas están constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídico,
Macromoléculas constituidas por 20 diferentes aminoácidos están constituidas de 100 a 300 aminoacidos
Los aminoácidos forman enantiomeros, y todos tienen la misma estructura
Las proteinas tiene solo aminoácidos de la serie L
Los aminoácidos se enlazan covalentemente a través del enlace peptídico
Dos aa reaccionan a través de sus grupos carboxilo y amino para formar por condensación un enlace peptídico
Puede estar en una forma Zwitterion, tiene un grupo amino basico protonado y un grupo carboxilo acido desprotonado, dando resultado carga negativa 0
Propiedades del enlace peptídico
Tiene carácter de doble enlace (parcial) entre C y O, y entre C y N que impide la rotación en torno a C-N. Esto hace que sea rígido, formando un plano, tiene además carácter polar
Proteinas:
La estructura primaria de las proteínas está constituida por la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en la cadena polipeptídica
Estructura secundaria: estructuras regulares (repetitivas) que pueden adoptar las cadenas polipeptídicas
La hélice ?: está estabilizada por enlaces de H entre grupos amino (donadores) y grupos carboxilo (O aceptor)
La unidad básica de la lámina â : es la hebra â, que consi ste en un fragmento de cadena completamente extendido y cada cierta distancia da una vuelta en 180º, su unidad basica es una hebra, se estabiliza por enlaces de H
Antiparaleas: hebras contiguas van en direcciones opuestas
Paralelas: hebra con un giro largo, se pone una al lado del otro
Estructuras secundarias superiores (motifs): agregados discretos de estructuras secundarias comúnmente observados se repeiten de proteina en proteina
Estructura terciaria: Las interacciones no covalentes y las fuerzasa de van der waals determinan la estabilizan, pueden contener estructuras secundarias
Estructura cuaternaria: asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades)
Los dominios se pliegan en forma independiente, constituyendo unidades compactas
Formados por 50 - 300 aa, están conectados mediante segmentos sin estructura regular
Un determinado tipo de dominio puede encontrarse en diferentes proteínas, y pueden tener funciones diferentes
puentes disulfuro: resistencia a la tº y no se denaturan con urea, pero el B mercaprotanol si los destrulle
las proteínas están constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídico,
Macromoléculas constituidas por 20 diferentes aminoácidos están constituidas de 100 a 300 aminoacidos
Los aminoácidos forman enantiomeros, y todos tienen la misma estructura
Las proteinas tiene solo aminoácidos de la serie L
Los aminoácidos se enlazan covalentemente a través del enlace peptídico
Dos aa reaccionan a través de sus grupos carboxilo y amino para formar por condensación un enlace peptídico
Puede estar en una forma Zwitterion, tiene un grupo amino basico protonado y un grupo carboxilo acido desprotonado, dando resultado carga negativa 0
Propiedades del enlace peptídico
Tiene carácter de doble enlace (parcial) entre C y O, y entre C y N que impide la rotación en torno a C-N. Esto hace que sea rígido, formando un plano, tiene además carácter polar
Proteinas:
La estructura primaria de las proteínas está constituida por la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en la cadena polipeptídica
Estructura secundaria: estructuras regulares (repetitivas) que pueden adoptar las cadenas polipeptídicas
La hélice ?: está estabilizada por enlaces de H entre grupos amino (donadores) y grupos carboxilo (O aceptor)
La unidad básica de la lámina â : es la hebra â, que consi ste en un fragmento de cadena completamente extendido y cada cierta distancia da una vuelta en 180º, su unidad basica es una hebra, se estabiliza por enlaces de H
Antiparaleas: hebras contiguas van en direcciones opuestas
Paralelas: hebra con un giro largo, se pone una al lado del otro
Estructuras secundarias superiores (motifs): agregados discretos de estructuras secundarias comúnmente observados se repeiten de proteina en proteina
Estructura terciaria: Las interacciones no covalentes y las fuerzasa de van der waals determinan la estabilizan, pueden contener estructuras secundarias
Estructura cuaternaria: asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades)
Los dominios se pliegan en forma independiente, constituyendo unidades compactas
Formados por 50 - 300 aa, están conectados mediante segmentos sin estructura regular
Un determinado tipo de dominio puede encontrarse en diferentes proteínas, y pueden tener funciones diferentes
puentes disulfuro: resistencia a la tº y no se denaturan con urea, pero el B mercaprotanol si los destrulle